Белки

Происхождение и метаболизм

Органические вещества составляют в среднем от 20 до 30% общей массы клетки. При этом химический профиль зависит от типа организма: в клетках растений доминируют сложные углеводы (полисахариды), тогда как животные клетки отличаются преобладанием белков и жиров. Несмотря на эту разницу, функциональная роль этих соединений универсальна для всех форм жизни.

Жизненный цикл белковых молекул различается у разных организмов:

• У растений: молекулы синтезируются непосредственно внутри клеток, на рибосомах. Строительным материалом служат аминокислоты, которые содержат разнообразные химические радикалы.
• У животных: исходные белки поступают извне вместе с пищей. В пищеварительном тракте они подвергаются расщеплению до элементарных мономеров — аминокислот. Затем эти мономеры используются клетками для синтеза собственных, специфичных для данного организма белков, структура которых строго продиктована генетическим кодом.

Классификация по размеру и составу

По количеству аминокислотных звеньев в цепи выделяют:

• Олигопептиды: короткие цепочки, включающие от 2 до 10 аминокислот.
• Полипептиды: содержат 10 и более звеньев. Собственно полипептидами называют молекулы длиной от 10 до 100 аминокислот (к ним относятся многие гормоны). Молекулы, насчитывающие от 100 до нескольких миллионов звеньев, классифицируются как истинные белки (протеины).

По химическому составу молекулы делятся на две большие группы:

1. Простые белки (протеины). В их составе присутствуют исключительно остатки аминокислот. К ним относятся протамины и гистоны (регулируют активность генома в составе нуклеопротеидов), растительные проламины и глютелины (формируют клейковину), а также животные альбумины и глобулины (содержатся в яйцах, мышцах, молоке).

1. Сложные белки (протеиды). Помимо белковой цепи, они содержат дополнительную небелковую часть, которую называют простетической группой.

Уровни пространственной организации

Белковая молекула — это не просто хаотичная нить, а сложная пространственная конструкция, которая формируется в несколько этапов:

1. Первичная структура. Это базовая линейная последовательность аминокислот. Звенья удерживаются прочными ковалентными пептидными связями. Именно эта структура закодирована в молекуле ДНК; она строго индивидуальна для каждого белка и предопределяет все его дальнейшие свойства.
2. Вторичная структура. Линейная цепь начинает упорядочиваться в пространстве благодаря возникновению множества водородных связей. Возможны три варианта укладки:
3. Альфа-спираль: закручивается вправо, связи образуются между CO- и NH-группами (первым и пятым звеном). Пример: глобин.
4. Бета-структура (складчатый слой): водородные связи скрепляют параллельные участки цепи. Пример: кератин.
5. Трехчленная спираль: три цепи переплетаются вместе. Пример: коллаген.
6. Третичная структура. Полипептидная цепь компактно сворачивается в клубок, или глобулу. Форма поддерживается целым комплексом взаимодействий: водородными и ионными связями, гидрофобными взаимодействиями и прочными ковалентными дисульфидными мостиками (-S-S-). В таком виде существуют ферменты, антитела и гормоны.
7. Четвертичная структура. Характерна не для всех макромолекул. Представляет собой объединение нескольких готовых глобул (субъединиц) в один рабочий комплекс. Классический пример — гемоглобин, состоящий из четырех цепей, каждая из которых удерживает железосодержащий гем для транспортировки кислорода.

Форма молекул и свойства

В зависимости от финальной формы выделяют два типа белков:

• Фибриллярные: имеют вид длинных нитей, плохо растворяются в воде. Выполняют в основном каркасные функции (коллаген костей, кератин волос, миозин мышц, фибриноген крови).
• Глобулярные: свернуты в шарообразные структуры и хорошо растворимы. К ним относятся ферменты и белки плазмы крови.

Под воздействием агрессивных внешних факторов (высокая температура, радиация, воздействие кислот или щелочей) белок теряет свою природную пространственную форму. Этот процесс называется денатурацией. Если разрушаются только высшие уровни организации (четвертичная, третичная, вторичная), но сохраняется первичная пептидная цепь, процесс может быть обратимым — после исчезновения вредного фактора молекула способна восстановиться (ренатурация). Если же разрушается первичная структура, денатурация становится необратимой.

Многообразие функций

Благодаря сложной организации белки берут на себя подавляющее большинство рабочих процессов в живых системах:

• Структурная: выступают строительным материалом для клеточных мембран и органоидов.
• Ферментативная (каталитическая): абсолютно все биохимические реакции ускоряются ферментами, которые имеют белковую природу.
• Защитная: иммуноглобулины, антитела и интерферон обеспечивают иммунный ответ.
• Сократительная: актин и миозин обеспечивают работу мышц, а также движение клеточных структур (жгутиков, ресничек).
• Регуляторная: многие гормоны (например, инсулин) управляют физиологическими процессами.
• Транспортная: гемоглобин переносит газы по крови, а мембранные белки транспортируют вещества внутрь клетки.
• Энергетическая: при расщеплении выделяется энергия (17,6 кДж/г).
• Рецепторная: восприятие сигналов, например, родопсин в сетчатке глаза реагирует на свет.
• Запасающая: накопление питательных веществ (казеин, белки яичного желтка).
• Токсическая: яды насекомых, змей и пауков.
• Трофическая: питание развивающегося зародыша (белки эндосперма семян).

Вопросы с занятий и экзамена

Что ещё разобрать по теме

• Механизмы трансляции: как рибосома собирает полипептидную цепь
• Строение аминокислот и роль их радикалов в формировании третичной структуры
• Гемоглобин: кооперативное связывание кислорода субъединицами
• Принципы работы ферментов и ферментативная кинетика

Другие темы раздела «Химический состав клетки»

Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.