Механизм формирования
Пространственная конфигурация белка зависит от возможности свободного вращения вокруг связей α-углеродного атома (с азотом и с углеродом карбонильной группы). Однако вторичная структура возникает благодаря образованию водородных связей непосредственно между элементами пептидного остова: карбонильным кислородом ($-C=O$) и водородом амидной группы ($-NH-$). Боковые цепи аминокислот в этом процессе не задействованы.
α-спираль
В α-спирали водородные связи формируются между атомом кислорода карбонильной группы одной аминокислоты и водородом амидного азота четвертой по счету от нее аминокислоты.
Радикалы аминокислот при этом оказываются вытесненными на периферию спирали. Образованию такой структуры могут мешать:
- Одинаково заряженные или слишком объемные радикалы (из-за электростатического отталкивания и пространственных затруднений).
- Пролин. В его структуре азот включен в жесткое кольцо и лишен атома водорода, поэтому он не может образовать водородную связь. Фиксированная связь с α-углеродом приводит к тому, что в месте нахождения пролина пептидная цепь изгибается, разрушая регулярность спирали.
β-структура (складчатый слой)
β-структура формируется при взаимодействии линейных участков одной или разных полипептидных цепей. Визуально она напоминает складчатый лист и на схемах обозначается широкими стрелками.
Существует два типа β-структур в зависимости от направления цепей:
- Параллельные: N- и C-концы взаимодействующих участков направлены в одну сторону. Обычно они соединяются более длинными петлями.
- Антипараллельные: цепи направлены встречно (N- и C-концы противоположны). Они часто соединены коротким β-изгибом.
Нерегулярные участки и классификация
Полипептидная цепь не всегда полностью состоит из регулярных элементов. В ней присутствуют петли, повороты и изгибы, которые меняют направление цепи и помогают компактизировать молекулу (например, соединяя параллельные β-цепи).
По преобладающему типу вторичной структуры белки можно разделить на категории. Например, третья категория включает белки, состоящие только из β-структур (иммуноглобулины, супероксиддисмутаза). Четвертая категория объединяет белки с очень малым содержанием регулярных структур (небольшие белки, богатые цистеином, и металлопротеины). Также существуют белки со смешанной укладкой, сочетающие в себе и α-спирали, и β-слои.
Пролин — «Противник спирали»: из-за кольца у него нет нужного водорода, и он ломает α-спираль.
Вопросы с занятий и экзамена
Какие связи поддерживают вторичную структуру белка?
Вторичная структура формируется исключительно за счет водородных связей между карбонильными (-C=O) и аминогруппами (-NH-) пептидного остова.
Почему пролин прерывает α-спираль?
Азот в пролине входит в жесткое кольцо и не имеет атома водорода для образования водородной связи. Кроме того, геометрия кольца создает жесткий изгиб в пептидной цепи.
Участвуют ли радикалы аминокислот в образовании вторичной структуры?
Нет, водородные связи образуются только между группами пептидного остова. Радикалы находятся на периферии спиралей и слоев, хотя слишком объемные или одноименно заряженные радикалы могут мешать укладке.
Что ещё разобрать по теме
- Особенности образования пептидной связи с пролином
- Первичная структура белков и её генетическая детерминация
- Процесс фолдинга и конформация белка
- Виды гидролиза пептидных связей (химический и ферментативный)
- Взаимосвязь генотипа и пространственной структуры
Разберите тему целиком в курсе «Биохимия»
Здесь — выжимка. В курсе — всё, что спрашивают на занятии и экзамене.
- Полная методичка по теме «Вторичная структура белков» и ещё 3 574 страниц предмета
- Задания и тесты после каждой темы — как на коллоквиуме
- AI-тьютор ответит на вопрос по теме в любое время
- 115 видеоуроков по предмету
Другие темы раздела «Строение, свойства и функции белков»
Бесплатные видеоуроки: биохимияКороткие уроки с конспектами — без регистрации.
Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.