Архитектоника саркомера и филаментов
Поперечная исчерченность мышечного волокна обусловлена строгим порядком расположения миофиламентов и опорных структур в саркомере.
Тонкие (актиновые) миофиламенты Они формируют светлые I-диски и частично заходят в темные зоны. Основа филамента — двойная спираль из глобулярного актина (около 350 молекул). В эту спираль вплетены регуляторные белки: фибриллярный тропомиозин и глобулярный тропонин (в пропорции 50 молекул на 350 молекул актина). Именно регулярное наличие этого комплекса отличает мышечные филаменты от обычных структур цитоскелета немышечных клеток. Тонкие нити крепятся к телофрагме (Z-линии) — сетчатой пластинке, основу которой составляет белок $\alpha$-актинин. Направленные навстречу друг другу от соседних Z-линий, эти нити не смыкаются в центре саркомера, образуя свободный промежуток — H-зону.
Толстые (миозиновые) миофиламенты Состоят из белка миозина (около 300 молекул на филамент). Молекула имеет длинный стержень и двойную головку. Стержни плотно упакованы внутри нити, а головки выступают наружу для взаимодействия с актином. Толстые филаменты определяют ширину темного A-диска. В центре саркомера они фиксируются М-белком на мезофрагме (М-линии). Для предотвращения перерастяжения концы миозиновых нитей соединены с Z-линией гигантским белком — титином.
Для поддержания всей этой структуры существует опорный аппарат. Промежуточные филаменты из белка десмина сшивают Z- и M-линии соседних миофибрилл, а костамеры из белка винкулина фиксируют I-диски к плазмолемме.
Состояние покоя
В неактивной мышце взаимодействие белков надежно заблокировано. Концентрация ионов $Ca^{2+}$ в саркоплазме поддерживается на крайне низком уровне.
Активные центры связывания на молекулах актина физически (стерически) закрыты комплексом регуляторных белков — тропонином и тропомиозином. В этот момент миозиновые головки находятся в «напряженной», энергизованной конформации. Они не могут связаться с актином, но уже содержат продукты гидролиза АТФ (АДФ и фосфат) и полностью готовы к совершению рабочего хода, как только поступит сигнал.
Цикл поперечных мостиков
Возбуждение мышечного волокна приводит к повышению концентрации $Ca^{2+}$ в саркоплазме, что запускает молекулярный механизм сокращения:
- Активация актина. Ионы кальция связываются с тропонином. Это меняет пространственную конфигурацию всего тропонин-тропомиозинового комплекса и открывает активные центры на актиновых нитях.
- Образование мостиков. Энергизованные головки миозина мгновенно связываются с открытыми центрами актина. В этот момент происходит сброс АДФ и фосфата.
- Рабочий ход. Головка миозина меняет конформацию, совершая гребковое движение. Она сгибается, продвигая тонкий филамент к центру саркомера.
- Размыкание мостиков. Для того чтобы разорвать образовавшуюся связь между актином и миозином, к миозиновой головке должна присоединиться новая молекула АТФ. Важнейший факт: без АТФ отсоединение белков невозможно.
- Реактивация. Происходит гидролиз молекулы АТФ. Высвобожденная энергия возвращает головку миозина в исходное «взведенное» состояние, подготавливая ее к следующему циклу.
Теория скольжения и феномен окоченения
По мере работы мостиков тонкие филаменты всё глубже проникают между толстыми. Это приводит к строгим метрическим изменениям саркомера:
- Светлые I-диски и центральная H-зона постепенно сужаются.
- Темные участки зоны перекрытия в А-диске расширяются.
- Общая ширина А-диска остается строго неизменной, так как длина толстых филаментов не меняется.
На поперечном срезе в области перекрытия (диск А) нити упакованы гексагонально: одна толстая нить окружена шестью тонкими, а каждая тонкая — тремя толстыми. Сокращение достигает предела, когда I-диски полностью исчезают, а толстые нити упираются в Z-линии.
Трупное окоченение Этот физиологический феномен напрямую объясняется описанным механизмом. После смерти метаболизм останавливается, и уровень АТФ критически падает. Лишенный энергии кальциевый насос перестает работать, из-за чего концентрация кальция в саркоплазме повышается. Кальций открывает центры актина, и мостики образуются. Однако из-за полного отсутствия новых молекул АТФ миозиновые головки не могут отсоединиться от актина. Мышцы оказываются намертво зафиксированными в сокращенном состоянии до того момента, пока не начнутся процессы тканевого разложения.
Для быстрого запоминания изменения зон саркомера: И-диск Исчезает (сокращается), А-диск Абсолютно неизменен.
Вопросы с занятий и экзамена
Изменяется ли длина самих белковых нитей при мышечном сокращении?
Нет, ни актиновые, ни миозиновые миофиламенты не укорачиваются. Происходит лишь их скольжение друг относительно друга, что меняет ширину функциональных зон саркомера.
Какое принципиальное отличие тонких филаментов мышц от микрофиламентов немышечных клеток?
В мышечных тканях тонкие филаменты отличаются регулярным наличием регуляторного комплекса из двух белков — тропонина и тропомиозина.
Почему при недостатке АТФ мышца не расслабляется?
Присоединение новой молекулы АТФ к головке миозина абсолютно необходимо для разрыва физической связи с актином. Без нее мостики остаются замкнутыми.
Что ещё разобрать по теме
- Пространственная гексагональная упаковка миофиламентов
- Молекулярное строение комплекса тропонин-тропомиозин
- Функциональная роль белков цитоскелета: десмин и винкулин
- Работа кальциевого насоса и саркоплазматического ретикулума
Разберите тему целиком в курсе «Гистология»
Здесь — выжимка. В курсе — всё, что спрашивают на занятии и экзамене.
- Полная методичка по теме «Механизм мышечного сокращения» и ещё 3 438 страниц предмета
- Задания и тесты после каждой темы — как на коллоквиуме
- AI-тьютор ответит на вопрос по теме в любое время
- 137 видеоуроков по предмету
Другие темы раздела «Мышечные ткани»
Бесплатные видеоуроки: гистологияКороткие уроки с конспектами — без регистрации.
Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.