Взаимодействие антитело-антиген: идиотип, паратоп, аффинность и биосинтез иммуноглобулинов

Доменное строение иммуноглобулинов, понятия идиотипа, идиотопа и паратопа, гипервариабельные участки CDR, аффинность и авидность, локализация антител и этапы биосинтеза в плазматической клетке.

Пройти как урок →

Доменное строение иммуноглобулинов

Молекула иммуноглобулина (на примере IgG) построена по доменному принципу: тяжёлые (H) и лёгкие (L) цепи состоят из нескольких компактных третичных структур — доменов, связанных между собой. Каждая цепь содержит два типа доменов: вариабельные и константные.

Несмотря на название, константные домены могут различаться у разных особей по аллельным вариантам генов. Эти индивидуальные различия в CH формируют аллотип — наследуемый аллельный вариант тяжёлой цепи.

Идиотип, идиотоп и паратоп

Совокупность вариабельных доменов VH и VL одной молекулы антитела образует идиотип. Идиотип складывается из множества идиотопов — отдельных антигенных детерминант самого антитела. По функции идиотопы делятся на две группы:

Таким образом, паратоп — это активный центр антитела, представленный группой ассоциированных идиотопов. Площадь паратопа превышает площадь эпитопа: такой «люфт» необходим для последующей конформационной подгонки, поскольку организм заранее не знает точную структуру эпитопа.

Гипервариабельные участки и созревание аффинности

Внутри паратопа выделяют три гипервариабельных участкаCDR1, CDR2 и CDR3 (complementarity-determining regions). Именно они комплементарно взаимодействуют с эпитопом антигена. Изменение структуры CDR напрямую меняет специфичность антитела: специфичность к антигену полностью обусловлена строением гипервариабельных участков.

После первичного контакта эпитопа с идиотопами VH и VL:

В результате паратоп подстраивается под эпитоп — происходит созревание аффинности.

Аффинность и авидность

Связывание антитела с антигеном осуществляется множеством нековалентных взаимодействий: водородными связями, гидрофобными, ван-дер-ваальсовыми и электростатическими.

Локализация антител в организме

Антитела встречаются в нескольких функциональных формах:

Биосинтез иммуноглобулинов

Иммуноглобулины — белки, поэтому их синтез идёт на рибосомах шероховатого ЭПС плазматической клетки. Скорость трансляции высокая:

Линейные полипептидные цепи в просвете ЭПС подвергаются фолдингу под действием шаперонов и формируют мультидоменные структуры. Между цепями образуются дисульфидные связи, катализируемые ферментом протеиндисульфидизомеразой. Далее происходят посттрансляционные модификации, прежде всего N-гликозилирование.

Готовые молекулы упаковываются в транспортные везикулы. Для IgM и секреторного IgA в везикуле происходит присоединение J-цепи (joining chain), необходимой для полимеризации мономеров. После этого иммуноглобулины секретируются мерокриновым путём. Полный цикл от трансляции до секреции занимает около 30 минут; одна плазматическая клетка за раунд выделяет порядка 200 молекул иммуноглобулинов.

Ключевые моменты

Следующий урок → Учение об антигенах: классификации, антигенность и иммуногенность