27 тем с кратким разбором: определения, ключевые факты и вопросы с занятий.
Раздел «Обмен аминокислот» охватывает весь путь белкового азота в организме: от переваривания протеинов в желудке и кишечнике до поддержания азотистого баланса. Здесь мы детально разбираем, как аминокислоты теряют аминогруппы через реакции трансаминирования и дезаминирования, а также дальнейшую судьбу их безазотистого остатка.
Отдельный блок посвящен частному обмену аминокислот (серина, глицина, метионина, гистидина, фенилаланина и тирозина). Вы узнаете, как синтезируется креатин, какую роль играет фолиевая кислота, и как образуются важнейшие биогенные амины, включая гистамин и ГАМК.
Что чаще всего спрашивают на экзаменах? Традиционный лидер по числу ошибок — орнитиновый цикл мочевинообразования и пути обмена аммиака. Обязательно обратите внимание на клиническую часть: гипераммониемию, генетические заболевания обмена фенилаланина и тирозина, а также биохимические основы болезни Паркинсона.
Что произойдет, если в пище не будет хватать одной незаменимой аминокислоты?
Сработает правило лимитирующей аминокислоты. Отсутствие даже одного незаменимого компонента полностью нарушит синтез собственных белков в организме.
В каких формах азот выводится из организма почками?
Азот экскретируется почками преимущественно в виде мочевины, а также в составе различных азотистых солей.
Как происходит быстрая активация пепсиногена?
Вначале пепсиноген медленно активируется соляной кислотой, а затем уже образовавшийся пепсин очень быстро активирует оставшийся пепсиноген по механизму аутокатализа.
Почему при инфаркте миокарда повышается уровень АСТ, а не АЛТ?
АСТ является органоспецифичным ферментом для сердца — его концентрация в кардиомиоцитах значительно выше. При некрозе сердечной мышцы этот фермент в больших количествах попадает в системный кровоток.
Чем дезаминирование отличается от трансаминирования?
При трансаминировании аминогруппа переносится на кетокислоту, поэтому общее число аминокислот не меняется. При дезаминировании аминогруппа окончательно отщепляется в виде токсичного аммиака, и пул аминокислот уменьшается.
Что происходит с аланином, если в пище его недостаточно, но много крахмала?
Уровень аланина будет поддерживаться за счет его внутреннего синтеза. Пируват, полученный при распаде углеводов, соединится с глутаматом (донором аминогруппы) в реакции, катализируемой ферментом АЛТ, образуя аланин.
Разберите тему целиком в курсе «Биохимия»
Здесь — выжимка. В курсе — всё, что спрашивают на занятии и экзамене.
3 574 страниц методичек по всем темам
Задания и тесты после каждой темы — как на коллоквиуме