Механизм и биологическая роль
Процесс трансаминирования представляет собой обменную реакцию, протекающую без прямого потребления АТФ. Основными донорами аминогрупп в клетках выступают глутамат, аспартат и аланин. Активнее всего этот процесс идет в печени, хотя встречается во всех тканях организма.
В метаболизме трансаминирование выполняет две противоположные задачи:
- Анаболическая (синтез): образование заменимых аминокислот при их локальном дефиците. Аминогруппа просто переносится на «заготовку» (соответствующую $\alpha$-кетокислоту), обеспечивая перераспределение аминного азота.
- Катаболическая (распад): трансаминирование служит первой ступенью разрушения аминокислот. Отщепление аминогруппы оставляет углеродный скелет в виде $\alpha$-кетокислоты, который в дальнейшем окисляется в цикле трикарбоновых кислот для получения энергии, либо используется для синтеза глюкозы (глюконеогенез) и кетоновых тел.
Ферменты аминотрансферазы (АЛТ и АСТ)
Реакции катализируют специфические внутриклеточные ферменты — аминотрансферазы (трансаминазы). Существует более 10 их разновидностей, и все они требуют присутствия кофермента — пиридоксальфосфата (производного витамина $B_6$).
Наибольшее клиническое значение имеют два фермента:
- Аланинаминотрансфераза (АЛТ): катализирует перенос аминогруппы между аланином и $\alpha$-кетоглутаратом с образованием пирувата и глутамата.
- Аспартатаминотрансфераза (АСТ): обеспечивает реакцию между аспартатом и $\alpha$-кетоглутаратом, в результате которой синтезируются оксалоацетат и глутамат.
АСТ существует в двух формах: цитозольной (ц-АСТ) и митохондриальной (м-АСТ). В гепатоцитах и клетках миокарда на долю митохондриальной фракции приходится до 80% фермента.
Принципы энзимодиагностики
В норме аминотрансферазы работают внутри клеток, поэтому их активность в сыворотке крови минимальна (5–40 ЕД/л). Если клеточная мембрана разрушается (синдром цитолиза), ферменты массово выходят в кровоток. Поскольку трансаминазы органоспецифичны, по их уровню можно судить о локализации патологии.
- Патологии печени (вирусный гепатит): ключевым маркером является резкий рост АЛТ (в 6–8 раз). Пик наблюдается на 2–3 сутки, нормализация идет медленно (более 15 дней).
- Инфаркт миокарда: характерно выраженное повышение АСТ (в 8–10 раз) на фоне незначительного роста АЛТ. Важно: при стенокардии или пороках сердца повышения активности трансаминаз не происходит.
Коэффициент де Ритиса
Для дифференциальной диагностики врачи используют коэффициент де Ритиса — соотношение активностей АСТ и АЛТ в сыворотке крови.
| Состояние | Коэффициент | Объяснение |
|---|---|---|
| Норма | $1,33 \pm 0,42$ | Физиологическое соотношение ферментов |
| Острый гепатит | Снижается ($\approx 0,6$) | Доминирует выход АЛТ из-за повреждения печени |
| Цирроз печени | Приближается к $1,0$ | Глубокий некроз приводит к выбросу тяжелой митохондриальной фракции АСТ |
| Инфаркт миокарда | Возрастает (до $6,0$) | Массивный выход специфичной сердечной АСТ |
В качестве дополнительных маркеров патологий печени часто используют $\gamma$-глутамилтрансферазу ($\gamma$-ГТ), которая отражает холестаз и токсические поражения, а для миокарда — специфичные изоформы креатинкиназы (КК-МВ) и лактатдегидрогеназы (ЛДГ-1).
Чтобы запомнить исключения (аминокислоты, которые не подвергаются трансаминированию), используйте фразу «Лиза Трёт Противень»: Лизин, Треонин, Пролин.
Вопросы с занятий и экзамена
Почему при инфаркте миокарда повышается уровень АСТ, а не АЛТ?
АСТ является органоспецифичным ферментом для сердца — его концентрация в кардиомиоцитах значительно выше. При некрозе сердечной мышцы этот фермент в больших количествах попадает в системный кровоток.
О чем говорит появление митохондриальной АСТ (м-АСТ) в крови?
Выход м-АСТ свидетельствует о глубоком повреждении клеток (некрозе), при котором разрушаются не только клеточные мембраны, но и внутриклеточные органеллы. Это характерно для тяжелых состояний, таких как цирроз печени.
Требуется ли энергия АТФ для реакций трансаминирования?
Нет, аминотрансферазы катализируют полностью обратимые реакции, которые не используют АТФ в качестве прямого источника энергии.
Что ещё разобрать по теме
- Окислительное дезаминирование аминокислот
- Глутамат как ключевая молекула азотистого обмена
- Связь обмена аминокислот с циклом Кребса (ЦТК) и глюконеогенезом
- Диагностическое значение изоферментов ЛДГ (ЛДГ-1, ЛДГ-4, ЛДГ-5)
- Цикл Мейстера и транспорт аминокислот с участием γ-ГТ
Разберите тему целиком в курсе «Биохимия»
Здесь — выжимка. В курсе — всё, что спрашивают на занятии и экзамене.
- Полная методичка по теме «Трансаминирование аминокислот» и ещё 3 574 страниц предмета
- Задания и тесты после каждой темы — как на коллоквиуме
- AI-тьютор ответит на вопрос по теме в любое время
- 115 видеоуроков по предмету
Другие темы раздела «Обмен аминокислот»
Бесплатные видеоуроки: биохимияКороткие уроки с конспектами — без регистрации.
Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.