Общее значение и обмен белков
Основным источником строительного материала для тканей выступают пищевые белки. В теле человека находится примерно 15 килограммов белковых структур. При этом они не являются статичными: в клетках поддерживается постоянное динамическое равновесие. За одни сутки распадается и заново синтезируется около 400 граммов белка. Скорость этого обновления сильно варьирует в зависимости от типа ткани. Например, коллаген, составляющий основу соединительной ткани, полностью обновляется за 300 дней. В то же время белки системы свертывания крови могут заменяться в сроки от нескольких минут до пары дней.
Помимо связанного состояния, в организме существует пул свободных аминокислот, масса которого составляет около 35 граммов. Большая часть этого пула направляется на создание собственных белковых молекул. Кроме того, свободные молекулы служат сырьем для выработки биологически активных соединений — биогенных аминов (медиаторов).
Классификация по способности к синтезу (заменимость)
В состав человеческих белков входят 20 $\alpha$-аминокислот. В зависимости от того, может ли организм создавать их самостоятельно, они делятся на три основные группы:
- Заменимые. Синтезируются ферментными системами человека в нужных объемах. К ним относятся: аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, пролин и серин.
- Незаменимые. Абсолютно не могут синтезироваться нашими клетками и обязательно должны поступать вместе с пищей. В эту группу входят: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин.
- Частично (условно) заменимые. Способны образовываться в теле, но скорость этого процесса крайне низкая. В периоды активного роста у детей этого количества не хватает для покрытия физиологических нужд. Сюда относят аргинин и гистидин. Также к условно заменимым причисляют тирозин (образуется из фенилаланина) и цистеин (синтезируется из метионина).
Полноценность питания и лимитирующая аминокислота
Биологическая ценность любого белкового питания определяется его составом, а точнее — наличием в нем незаменимых компонентов. В биохимии строго действует правило лимитирующей аминокислоты: если в клетках отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, нормальный синтез собственных белков в организме нарушается и останавливается.
Классификация по использованию безазотистого остатка
После отщепления аминогруппы остается углеродный скелет (безазотистый остаток). Дальнейшая метаболическая судьба этого скелета зависит от строения молекулы. Выделяют три класса:
| Группа | Характеристика | Представители |
|---|---|---|
| Гликогенные | Превращаются в пируват или промежуточные продукты цикла трикарбоновых кислот (фумарат, сукцинил-КоА, $\alpha$-кетоглутарат, оксалоацетат). Служат субстратами для глюконеогенеза. | Аланин, аргинин, аспартат, аспарагин, валин, гистидин, глицин, глутамат, глутамин, пролин, серин, метионин, треонин, цистеин |
| Гликокетогенные (смешанные) | Расщепляются с выделением как метаболитов глюконеогенеза, так и кетоновых тел (ацетоацетат, ацетил-КоА). | Тирозин, триптофан, фенилаланин, изолейцин |
| Кетонные | Катаболизируются исключительно до ацетил-КоА или ацетоацетил-КоА (предшественников кетоновых тел). | Лизин, лейцин |
Вопросы с занятий и экзамена
Что произойдет, если в пище не будет хватать одной незаменимой аминокислоты?
Сработает правило лимитирующей аминокислоты. Отсутствие даже одного незаменимого компонента полностью нарушит синтез собственных белков в организме.
Зачем организму нужен пул свободных аминокислот?
Эти молекулы (около 35 г) используются в первую очередь для сборки новых белков. Часть пула также идет на синтез биогенных аминов и работает в качестве самостоятельных нейромедиаторов.
Почему аргинин и гистидин выделяют в отдельную группу частично заменимых?
Их внутренний синтез протекает очень медленно. Взрослому человеку этого объема может хватать, но растущему детскому организму требуется дополнительное поступление этих веществ с пищей.
Чем отличаются кетонные аминокислоты от гликогенных?
Безазотистый остаток кетонных аминокислот превращается только в предшественники кетоновых тел (ацетил-КоА), тогда как углеродный скелет гликогенных используется для глюконеогенеза через пируват и метаболиты ЦТК.
Что ещё разобрать по теме
- Механизмы образования биогенных аминов и их функции в нервной системе.
- Отрицательный и положительный азотистый баланс.
- Цикл трикарбоновых кислот (ЦТК) и пути включения углеродных скелетов.
- Этапы глюконеогенеза из гликогенных аминокислот.
- Процессы синтеза условно заменимых аминокислот (тирозина и цистеина).
Разберите тему целиком в курсе «Биохимия»
Здесь — выжимка. В курсе — всё, что спрашивают на занятии и экзамене.
- Полная методичка по теме «Значение и классификация аминокислот» и ещё 3 574 страниц предмета
- Задания и тесты после каждой темы — как на коллоквиуме
- AI-тьютор ответит на вопрос по теме в любое время
- 115 видеоуроков по предмету
Другие темы раздела «Обмен аминокислот»
Бесплатные видеоуроки: биохимияКороткие уроки с конспектами — без регистрации.
Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.