Войти
Биохимия · Энзимология

Необратимое ингибирование ферментов

Необратимое ингибирование — это процесс, при котором ингибитор образует с ферментом стабильные ковалентные связи. В результате формируется прочный комплекс, и каталитическая активность белка необратимо утрачивается.

Тип связиПрочная ковалентная связь между ингибитором и ферментом
УравнениеE + I → E-I (где E — фермент, I — ингибитор)
СпецифичностьМожет поражать только активный центр или любые участки молекулы
2 мин чтенияДля студентов медвузовОбновлено 20.09.2026
Материал подготовила редакция Школы Сеченова по учебным методичкам платформыОжидает проверки преподавателем

Общая характеристика процесса

В отличие от обратимых процессов, при необратимом ингибировании молекула ингибитора связывается с ферментом намертво. Образуется прочный комплекс, описываемый простым уравнением:

`E + I → E-I`

Главная особенность этого взаимодействия заключается в том, что каталитическая активность фермента уже не восстанавливается. Белок выходит из строя окончательно. В зависимости от того, куда именно присоединяется блокирующее вещество, выделяют два типа необратимых ингибиторов: специфические и неспецифические.

Специфические необратимые ингибиторы

Эти вещества действуют максимально прицельно: они блокируют строго определенные функциональные группы, которые находятся исключительно в активном центре фермента.

Классическим примером такого вещества является диизопропилфторфосфат (ДФФ). Он относится к группе специфических ингибиторов так называемых «сериновых» ферментов, ярким представителем которых служит химотрипсин.

Механизм действия ДФФ:

  1. Ингибитор проникает в активный центр фермента.
  2. Находит там гидроксильную группу (-OH), принадлежащую аминокислоте серину (именно этот остаток принимает непосредственное участие в катализе).
  3. Образует с ней прочную ковалентную связь, выделяя фтороводород.

Схема реакции выглядит следующим образом: > Фермент-CH₂-OH + ДФФ → Фермент-ДФФ + HF

В результате образуется неактивный диизопропилфторфосфат-химотрипсин. Каталитическая активность фермента падает до нуля, так как ключевой участник реакции — серин — надежно заблокирован.

Проверьте себя по темеЗадания из банка курса «Биохимия» — ответ и разбор сразу.

Неспецифические необратимые ингибиторы

В отличие от специфических агентов, неспецифические ингибиторы не ограничиваются активным центром. Они образуют ковалентные связи с определенными химическими группами в любом участке белковой молекулы.

Типичный представитель этой группы — ацетат йода (йодацетат). Его мишенью служат сульфгидрильные группы (-SH), принадлежащие остаткам цистеина.

Механизм действия йодацетата:

  1. Реагент атакует любые доступные SH-группы белков, независимо от того, находятся они в активном центре или на периферии молекулы.
  2. Происходит ковалентная модификация (S-алкилирование), сопровождающаяся выделением йодоводорода.
  3. Массовое изменение структуры боковых радикалов приводит к нарушению конформации всей молекулы фермента.

Схема реакции: > Фермент-CH₂-SH + Йодацетат → Ацетилированный фермент (S-связанный) + HI

Изменение пространственной структуры молекулы неминуемо влечет за собой деформацию активного центра. Как следствие, сродство к субстрату может падать, а итоговым результатом становится выраженное снижение каталитической активности фермента.

Как запомнить

Специфический ДФФ бьёт точно в цель (ОН-группу серина в активном центре), а неспецифический йодацетат «стреляет» по всем доступным SH-группам цистеина в молекуле.

Вопросы с занятий и экзамена

Почему необратимое ингибирование нельзя отменить?

Потому что между ингибитором и функциональными группами фермента образуется прочная ковалентная связь, которую невозможно разорвать в обычных физиологических условиях.

Чем специфический ингибитор отличается от неспецифического?

Специфический связывается строго с определенными группами в активном центре фермента. Неспецифический взаимодействует с подходящими группами (например, SH-группами) по всей поверхности белковой молекулы.

Какой фермент ингибируется диизопропилфторфосфатом (ДФФ)?

ДФФ ингибирует «сериновые» ферменты, например, химотрипсин. Он связывается с ОН-группой серина в активном центре.

Что-то непонятно? Спросите нейросетьAI-тьютор прочитал материал по теме «Необратимое ингибирование ферментов» и объяснит простыми словами.

Что ещё разобрать по теме

  • Структура и механизм действия химотрипсина
  • Особенности строения активного центра сериновых протеаз
  • Роль сульфгидрильных (SH) групп цистеина в третичной структуре белков
  • Влияние конформационных изменений на активность фермента

Разберите тему целиком в курсе «Биохимия»

Здесь — выжимка. В курсе — всё, что спрашивают на занятии и экзамене.

  • Полная методичка по теме «Необратимое ингибирование ферментов» и ещё 3 574 страниц предмета
  • Задания и тесты после каждой темы — как на коллоквиуме
  • AI-тьютор ответит на вопрос по теме в любое время
  • 115 видеоуроков по предмету

Другие темы раздела «Энзимология»

Весь раздел «Энзимология»

Бесплатные видеоуроки: биохимияКороткие уроки с конспектами — без регистрации.

Смотреть уроки

Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.