Общая характеристика и свойства ферментов

Фундаментальные сходства с химическим катализом

Ферменты подчиняются общим законам катализа и имеют ряд принципиальных сходств с небиологическими (химическими) катализаторами. Эти базовые принципы определяют саму возможность протекания реакций в живых системах:

• Энергетическая осуществимость. Ферменты способны ускорять исключительно те реакции, которые возможны с энергетической точки зрения.
• Постоянство энергии. В ходе протекания ферментативной реакции общая энергия химической системы остается неизменной.
• Сохранность катализатора. Как и любые классические катализаторы, ферменты не расходуются в процессе реакции, возвращаясь в исходное состояние после того, как продукт будет отсоединен.

Специфические свойства биологических катализаторов

Несмотря на сходство с химическими аналогами, энзимы имеют три уникальные особенности, обусловленные их белковой природой.

1. Специфичность действия

Ферменты действуют крайне избирательно. Эта особенность напрямую связана с наличием активного центра — специального участка на поверхности белковой молекулы. Именно с активным центром взаимодействует строго определенный лиганд, который в энзимологии называется субстратом. Специфичность может проявляться в различных формах, включая абсолютную, относительную и стереоспецифичность.

1. Колоссальная каталитическая эффективность

Скорость протекания реакций под действием ферментов невероятно высока. Энзимы способны ускорять химические процессы в $10^8—10^{14}$ раз по сравнению с реакциями, идущими без участия катализаторов. Скорость оборота такова, что всего одна молекула фермента успевает трансформировать от 100 до 1000 молекул субстрата за одну секунду.

1. Конформационная лабильность

Каталитическая эффективность фермента напрямую зависит от пространственной конформации его белковой молекулы (в первую очередь — структуры активного центра). Молекула фермента гибка и подвижна. Различные вещества внутри клетки могут вызывать разрыв или образование слабых химических связей в ферменте. Это приводит к незначительным изменениям его конформации, результатом чего становится повышение или, наоборот, снижение каталитической активности. Таким образом ферменты способны к регуляции (например, аллостерической или путем ковалентной модификации).

Оптимальные физиологические условия

Одно из важнейших отличий ферментов от небиологических катализаторов — способность работать в мягких физиологических условиях. В то время как промышленный химический катализ часто требует экстремально высоких температур, колоссального давления или жестких (экстремальных) значений pH, энзимы справляются со своими задачами в деликатной среде живой клетки:

• Температурный режим: оптимальные значения лежат в узком диапазоне 37—38 °C.
• Давление: реакции идут при нормальном атмосферном давлении.
• Кислотность среды (pH): для подавляющего большинства тканей характерен оптимум pH в пределах 6,9—7,7.

Вопросы с занятий и экзамена

Что ещё разобрать по теме

• Строение и функции активного центра фермента
• Виды специфичности: абсолютная, относительная и стереоспецифичность
• Отличия простых ферментов от сложных (строение холоферментов)
• Механизмы снижения энергии активации
• Виды регуляции активности ферментов (аллостерическая регуляция, ковалентная модификация)

Другие темы раздела «Энзимология»

Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.