Базовые понятия энзимологии
Раздел биохимии, изучающий эти удивительные молекулы, называется энзимологией. Главная задача ферментов — ферментативный катализ, то есть многократное ускорение химических реакций в организме.
Для понимания механизмов работы необходимо знать ключевые термины:
- Субстрат — вещество, на которое непосредственно действует фермент.
- Специфичность — строгая избирательность действия фермента по отношению к своему субстрату.
- Активный центр — особый участок молекулы фермента. Именно здесь происходит связывание субстрата и его последующее химическое превращение.
В процессе катализа фермент и субстрат временно объединяются, образуя промежуточное соединение — фермент-субстратный комплекс.
Простые и сложные ферменты
Абсолютно все ферменты являются белками, однако их структурная организация различается. Выделяют две основные группы:
- Простые ферменты. Построены исключительно из аминокислот. Для проявления каталитической активности им не требуются никакие дополнительные химические группы.
- Сложные ферменты. Состоят из двух обязательных компонентов: белковой и небелковой частей.
Белковая часть сложного фермента называется апоферментом. Важно запомнить: в отсутствие своего небелкового партнера апофермент абсолютно не активен.
Небелковая часть носит общее название кофактор. Только при объединении апофермента и кофактора образуется холофермент — полный, каталитически активный комплекс, готовый к проведению реакции.
Разнообразие кофакторов
Кофакторы крайне разнообразны по своей химической природе. Их принято делить на две большие категории:
- Неорганические. К этой группе относятся различные ионы металлов.
- Органические. Обширная группа веществ, включающая витамины и их производные (встречаются чаще всего), нуклеозиды и нуклеотиды, гем, пептиды и даже транспортные РНК (тРНК).
Органические вещества, которые располагаются в активном центре и принимают непосредственное участие в акте катализа, называются коферментами.
Типы связи кофермента с белком
В зависимости от того, насколько прочно небелковая часть прикреплена к апоферменту, выделяют два типа взаимодействия:
- Временная (рыхлая) связь. Кофермент присоединяется к белковой молекуле исключительно в момент протекания химической реакции.
- Прочная (ковалентная) связь. Небелковый компонент постоянно и очень крепко связан с апоферментом. В этом случае кофермент получает специальное название — простетическая группа.
Примеры ферментов и их классы
Согласно международной классификации, ферменты делятся на крупные классы в зависимости от типа катализируемой реакции. Рассмотрим несколько практических примеров:
- Сукцинатдегидрогеназа — типичный представитель класса оксидоредуктаз.
- Пируваткарбоксилаза — относится к классу лигаз.
- ДНКаза — является ферментом из класса гидролаз.
Чтобы не путать термины в структуре сложного фермента, используйте ассоциацию по первым буквам: Апофермент — Абсолютно неактивен (один лишь белок). Холофермент — Хорошо работает (полный активный комплекс с кофактором).
Вопросы с занятий и экзамена
Может ли апофермент самостоятельно расщеплять субстрат?
Нет, апофермент — это лишь белковая часть сложного фермента. В отсутствие своего небелкового компонента (кофактора) он полностью лишен каталитической активности.
Чем простетическая группа отличается от обычного кофермента?
Главное отличие заключается в силе взаимодействия с белком. Кофермент связывается с апоферментом временно (на время реакции), а простетическая группа удерживается постоянно за счет прочных ковалентных связей.
Что такое фермент-субстратный комплекс?
Это промежуточное соединение, которое образуется в активном центре фермента в тот момент, когда к нему присоединяется молекула субстрата для последующего химического превращения.
Что ещё разобрать по теме
- Кинетика ферментативного катализа: максимальная скорость реакции ($V_{max}$) и константа Михаэлиса ($K_m$)
- Единицы измерения активности ферментов (катал, международные единицы — МЕ)
- Расчет удельной активности фермента (число единиц активности на 1 мг белка)
- Подробная характеристика шести основных классов ферментов (оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы)
Разберите тему целиком в курсе «Биохимия»
Здесь — выжимка. В курсе — всё, что спрашивают на занятии и экзамене.
- Полная методичка по теме «Строение ферментов» и ещё 3 616 страниц предмета
- Задания и тесты после каждой темы — как на коллоквиуме
- AI-тьютор ответит на вопрос по теме в любое время
- 115 видеоуроков по предмету
Другие темы раздела «Энзимология»
Бесплатные видеоуроки: биохимияКороткие уроки с конспектами — без регистрации.
Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.