Внутренняя нейтрализация и физические свойства
Химическая природа аминокислот определяется наличием кислотной ($-COOH$) и основной ($-NH_2$) групп. Протон от карбоксильной группы легко переносится к аминогруппе внутри одной молекулы. Образуется биполярный ион (цвиттер-ион):
$$H_2NCH_2COOH \rightleftarrows NH_3^+CH_2COO^-$$
В твердом состоянии между противоположно заряженными полюсами этих ионов возникает сильное электростатическое притяжение. Кристаллическая структура приобретает сходство с ионной, что приводит к аномально высоким температурам плавления.
Простейший представитель — глицин (аминоуксусная или 2-аминоэтановая кислота). Это белое кристаллическое вещество с температурой плавления 290 °C, дающее нейтральный водный раствор. Глицин кардинально отличается от монофункциональных аналогов с тем же числом атомов углерода: этиламин — это щелочной газ, а уксусная кислота — неограниченно растворимая кислая жидкость. Получают глицин действием аммиака на хлоруксусную кислоту:
$ClCH_2COOH + 2NH_3 \rightarrow NH_2CH_2COOH + NH_4Cl$.
Особенности α-аминокислот и стереохимия
Для построения белков используются исключительно $\alpha$-аминокислоты. У них аминогруппа присоединена ко второму ($\alpha$-) атому углерода.
Поскольку этот атом углерода связан с четырьмя разными заместителями, он является асимметрическим (хиральным центром). Это обуславливает существование оптических изомеров.
- Единственное исключение — глицин (Gly). Вместо радикала он содержит второй атом водорода, поэтому лишен асимметрического центра и оптически неактивен.
- Белки строятся только из изомеров L-ряда. В проекции Фишера структура L-аминокислоты выглядит так: карбоксильная группа располагается сверху, радикал ($R$) — снизу, а аминогруппа — слева.
Классификация белковых аминокислот
Почти все белки строятся из 20 стандартных аминокислот. Из них лишь малая часть является простыми. Большинство (14 из 20) имеют в составе радикала ($R$) дополнительную функциональную группу, которая вносит огромный вклад в свойства вещества.
| Название | Обозначение | Характеристика радикала (R) | $t_{пл}$, °C |
|---|---|---|---|
| Глицин | Gly | $-H$ | 290 |
| Аланин | Ala | $-CH_3$ | 297 |
| Валин | Val | Изопропил | 284 |
| Глутаминовая кислота | Glu | $-CH_2CH_2COOH$ (кислотный) | 160 |
| Лизин | Lys | Содержит $-NH_2$ (основный) | 224 |
Аминокислоты можно сгруппировать по химической природе их радикалов:
- С углеводородным радикалом: Аланин, Валин, Лейцин (изобутил), Изолейцин (втор-бутил), Фенилаланин (бензил).
- С кислотными радикалами: Аспарагиновая и Глутаминовая кислоты. Тирозин также выделяют отдельно, так как он содержит фенольный гидроксил.
- Содержащие азот в радикале: Лизин (аминогруппа), Аргинин (гуанидиновая группа), Аспарагин и Глутамин (амидные группы).
- С кислородом и серой: Серин и Треонин содержат спиртовые гидроксилы, Цистеин — тиольную (сульфгидрильную) группу, а Метионин — тиоэфирную.
- Гетероциклические: Гистидин (с имидазольным кольцом) и Триптофан (с индольным). Отдельно стоит Пролин (Pro) — это иминокислота, её атом азота жестко включен в пирролидиновое кольцо.
Вопросы с занятий и экзамена
Почему аминокислоты имеют такие высокие температуры плавления?
Из-за процесса внутренней нейтрализации. Молекулы существуют в форме биполярных ионов (цвиттер-ионов), которые сильно притягиваются друг к другу электростатически. Кристаллическая решетка становится похожей на ионную, для ее разрушения требуется много энергии.
Теряют ли аминокислоты способность к реакциям из-за образования внутренней соли?
Нет. Внутренняя нейтрализация не устраняет химическую активность кислотных и основных групп. Аминокислоты остаются амфотерными и вступают в реакции как с кислотами, так и со щелочами.
У какой α-аминокислоты нет оптических изомеров?
У глицина (аминоуксусной кислоты). У её $\alpha$-углеродного атома два одинаковых заместителя — атомы водорода, поэтому асимметрический центр отсутствует.
Что ещё разобрать по теме
- Механизмы реакций аминокислот с кислотами и основаниями
- Специфические цветные реакции на аминокислоты
- Физико-химические свойства тиольной группы цистеина
- Роль гетероциклических аминокислот (гистидина и триптофана)
- Отличия пролина как иминокислоты от классических аминокислот
Разберите тему целиком в курсе «Химия»
Здесь — выжимка. В курсе — всё, что спрашивают на занятии и экзамене.
- Полная методичка по теме «Аминокислоты» и ещё 3 009 страниц предмета
- Задания и тесты после каждой темы — как на коллоквиуме
- AI-тьютор ответит на вопрос по теме в любое время
- 90 видеоуроков по предмету
Другие темы раздела «Глава 18. Важнейшие классы биоорганических соединений»
Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.