Физико-химические свойства белков

Растворимость и влияние солей

По способности растворяться в воде белки делятся на две полярные группы. Например, яичный альбумин и гемоглобин хорошо растворимы, тогда как фибриллярный белок волос (кератин) абсолютно нерастворим.

Степень растворимости напрямую зависит от количества гидрофильных (полярных) радикалов, которые располагаются на поверхности белковой глобулы или фибриллы. Чем их больше, тем легче белок удерживается в водной фазе. Присутствие солей в растворе способно резко снижать растворимость белковых молекул — этот процесс называется высаливанием и приводит к осаждению белка.

Денатурация и термическая устойчивость

При термическом воздействии белковая молекула претерпевает денатурацию. Высокая температура вызывает перестройку третичной и четвертичной структур. Исходная конформация глобулы разрушается, а между радикалами аминокислот возникают новые, нетипичные связи.

В результате белок может превратиться в плотный сетчатый полимер, полностью утрачивая свойства жидкого раствора (наглядный пример — варка яйца). Особенно критичен этот процесс для белков-ферментов, которые необратимо теряют свою каталитическую активность в узком интервале температур 40–50 °C.

Амфотерность и саморегуляция ферментов

Белки являются амфотерными полиэлектролитами. Это означает, что они несут в себе как кислотные ($-COOH$), так и основные ($-NH_2$) группы, которые находятся на концах полипептидной цепи и в радикалах аминокислотных остатков. Из-за этого количество и знак зарядов на молекуле жестко зависят от pH среды, что критически влияет на биохимическую активность ферментов.

Третичная структура белка весьма лабильна и легко меняется при контакте с ионами или малыми молекулами. На этом основан механизм саморегуляции по принципу обратной связи:

• Накапливающийся продукт реакции связывается с ферментом.
• Пространственная конформация фермента изменяется, и он переходит в неактивное состояние.
• Производство продукта останавливается до тех пор, пока его концентрация не упадет до нормы.

Химические цветные реакции

Для качественного анализа и доказательства присутствия белка используют специфические цветные реакции, обусловленные химическим строением молекулы:

1. Биуретовая реакция (с солями меди). Протекает исключительно в щелочной среде. Ионы меди присоединяются к пептидной группе, вызывая яркое фиолетовое окрашивание раствора.
2. Ксантопротеиновая реакция (с азотной кислотой). Основана на нитровании ароматических радикалов аминокислот. В результате образуются продукты насыщенного желтого цвета (так же возникает желтое пятно на коже при попадании $HNO_3$).
3. Взаимодействие с тяжелыми металлами. Применяются реагенты, содержащие ионы серебра, ртути, свинца или таллия. Металлы прочно связываются с серой в составе аминокислоты цистеина. В случае использования нитрата серебра (ляписа) образуется бурое пятно.

Примечание: Механизм токсичности тяжелых металлов основан именно на их сродстве к атомам серы. Связываясь с ними, металлы искажают свойства молекулы и необратимо нарушают функции белка в организме.

Вопросы с занятий и экзамена

Что ещё разобрать по теме

• Механизм осаждения белков при высаливании
• Процессы саморегуляции и аллостерического ингибирования ферментов
• Особенности строения и нерастворимости кератина
• Химизм ксантопротеиновой реакции на ароматические аминокислоты

Другие темы раздела «Глава 18. Важнейшие классы биоорганических соединений»

Материал подготовлен преподавателями Школы Сеченова по учебной программе медицинских вузов. Носит образовательный характер.