Структурная организация мышцы
Скелетная мышца имеет иерархическое строение. Целая мышца состоит из мышечных волокон (миоцитов), каждое волокно содержит миофибриллы, а миофибриллы построены из тонких и толстых миофиламентов.
- Толстые филаменты образованы молекулами миозина. Молекула миозина состоит из хвоста и головки; головка обладает АТФазной активностью и способна расщеплять АТФ до АДФ.
- Тонкие филаменты построены из актина, а также регуляторных белков — тропонина и тропомиозина.
Тропомиозин спирально оплетает актиновую нить и в покое закрывает активные центры актина, препятствуя его взаимодействию с миозином. Тропонин — глобулярный белок из трёх субъединиц:
- Субъединица T — связывает тропонин с тропомиозином;
- Субъединица C — связывает ионы Ca²⁺;
- Субъединица I (ингибиторная) — связывает тропонин с актином.
Саркомер как функциональная единица
Структурно-функциональной единицей миофибриллы является саркомер — участок между двумя Z-дисками (поперечными белковыми пластинками). Именно на уровне саркомера осуществляется взаимодействие актина и миозина, лежащее в основе сокращения.
Терминологически в мышечной клетке многие структуры имеют корень «сарко-»: цитоплазма называется саркоплазмой, плазматическая мембрана — сарколеммой, эндоплазматический ретикулум — саркоплазматическим ретикулумом.
Электромеханическое сопряжение
Сокращение запускается нервным импульсом, поступающим по аксону мотонейрона к мышечному волокну. В области нервно-мышечного синапса возбуждение передаётся на постсинаптическую мембрану, после чего потенциал действия распространяется по сарколемме.
Сарколемма образует впячивания внутрь волокна — систему T-трубочек. По ним потенциал действия достигает специализированных мембранных дигидропиридиновых рецепторов (ДГПР). ДГПР механически сопряжены с рианодиновыми кальциевыми каналами саркоплазматического ретикулума.
Изменение конформации ДГПР при деполяризации T-трубочки приводит к открытию кальциевых каналов, и Ca²⁺ из саркоплазматического ретикулума выходит в саркоплазму.
Молекулярный механизм сокращения
Свободный Ca²⁺ связывается с субъединицей C тропонина. Это вызывает конформационные изменения тропонин-тропомиозинового комплекса и его смещение, в результате чего открываются активные участки актина.
- Головка миозина присоединяется к освобождённому участку актина с образованием поперечного мостика.
- Происходит гидролиз АТФ до АДФ и неорганического фосфата; высвобождаемая энергия используется для гребкового движения миозиновой головки.
- Нити актина и миозина скользят друг относительно друга, саркомер укорачивается — мышца сокращается.
Это описание соответствует теории скользящих нитей: длина филаментов не меняется, изменяется лишь степень их перекрытия.
Расслабление мышцы
Для расслабления необходимо удалить Ca²⁺ из саркоплазмы, иначе сокращение будет продолжаться. Происходят следующие процессы:
- Диссоциация Ca²⁺ от субъединицы C тропонина;
- Активный обратный транспорт Ca²⁺ в саркоплазматический ретикулум с помощью кальциевой АТФазы (SERCA);
- Возврат тропонин-тропомиозинового комплекса в исходное положение и закрытие активных участков актина;
- Отсоединение миозиновых головок от актина — мышечное волокно расслабляется.
Таким образом, ионы кальция выступают ключевым регулятором цикла сокращения и расслабления, а энергозависимые процессы обеспечиваются гидролизом АТФ как при работе миозиновой головки, так и при работе кальциевого насоса.
Ключевые моменты
- Мышца → волокно → миофибрилла → миофиламенты; функциональная единица — саркомер между Z-дисками.
- Толстые филаменты — миозин (АТФазная активность головки), тонкие — актин с регуляторными белками тропонином и тропомиозином.
- Субъединицы тропонина: T — к тропомиозину, C — к кальцию, I — к актину.
- Потенциал действия по T-трубочкам активирует дигидропиридиновый рецептор, открывающий Ca²⁺-канал саркоплазматического ретикулума.
- Связывание Ca²⁺ с тропонином C смещает тропомиозин и открывает участки связывания миозина на актине.
- Сокращение реализуется по механизму скольжения нитей за счёт энергии гидролиза АТФ.
- Расслабление обеспечивается обратным закачиванием Ca²⁺ в саркоплазматический ретикулум кальциевой АТФазой.
- Без удаления кальция мышца не способна расслабиться, что подчёркивает центральную роль Ca²⁺ в регуляции сокращения.